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一、基本信息

• 英文全称：Amyloid β-Protein (22-35)
• 中文全称：β 淀粉样蛋白 22-35 片段
• 三字母序列：Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met
• 单字母序列：EDVSNKGAIIGLM
• 氨基酸总数：14 aa
• 分子式：C59H102N16O21S
• 分子量：1403.62
• 结构修饰：纯线性游离多肽 H-EDVSNKGAIIGLM-OH；无 N 端乙酰、C 端酰胺、无二硫键、无侧链修饰，无环化结构。
• 结构式：

二、理化性质

1. 紫外定量：仅含 Met，无 Tyr、Trp、Phe，280nm 几乎无紫外吸收；定量优先选用 HPLC、氨基酸水解分析法。
2. 氧化敏感性：序列含 Met，极易被氧化生成 Met (O)，直接降低聚集能力与生物学活性；全程避光，水溶液减少空气接触，现配现用。
3. 电荷特性（pH7.4）
   酸性残基：Glu、Asp；碱性残基：Lys；整体呈弱负电性；适配中性 PBS 缓冲液，避免强氧化剂。
4. 溶解性：中段疏水区段（Ile-Ile-Gly-Leu-Met）疏水性较强；纯水溶解偏弱，可选用 pH7.4 含少量有机溶剂（DMSO<1%）助溶，不可高浓度有机相长期存放。
5. 空间构象：该片段包含 Aβ 核心疏水聚集基序 IIGLM，是驱动 Aβ 寡聚、纤维沉淀的关键区域，极易自发发生疏水聚集。

三、生物学背景

Aβ 是阿尔茨海默病特征病理多肽，全长 Aβ40/Aβ42；22-35 区段覆盖蛋白疏水聚集核心区域，是淀粉样纤维形成关键功能域。常用于单独研究疏水区段聚集机制，对比全长 Aβ，区分亲水 N 端、疏水 C 端各自功能。

四、生物学功能

1. 依靠 IIGLM 疏水基序自发发生寡聚、纤维样聚集；
2. 诱导神经元氧化应激、轻度细胞毒性；
3. 用于验证疏水序列在 Aβ 淀粉样沉积中的核心作用。

五、科研应用

1. β 淀粉样蛋白聚集、纤维化体外动力学实验；
2. 阿尔茨海默病神经元损伤、氧化应激细胞模型；
3. 抗聚集、抗纤维化小分子药物筛选；
4. Aβ 分段构效研究，与 Aβ(1-16) 亲水片段配对对照。

六、溶解与储存规范

1. 溶解：无菌 pH7.2 PBS，少量低浓度 DMSO 助溶；严禁过氧化氢等氧化剂；
2. 冻干粉：分装避光，短期 - 20℃，长期 - 80℃密封保存；
3. 工作液：禁止反复冻融，2~8℃避光存放不超过 3 天；配置后尽快做聚集实验，久置易沉淀失活。